ببتيد بوند مقابل بوند ثنائي كبريتيد: تحليل مقارن وحقائق

في هذه المقالة " السندات الببتيد مقابل Disulfide Bond "، تمت مناقشة الاختلاف والمقارنة بين هاتين السندات بإيجاز.

الموضوعالسندات الببتيدالسندات ثاني كبريتيد
رابط بينتربط روابط الببتيد أي نوعين من الأحماض الأمينية.روابط ثاني كبريتيد هي الرابط بين مجموعات ثيول من بقايا السيستين في البروتينات.
وظيفةتشكل روابط الببتيد الهيكل الأساسي لجزيئات البروتين.وظيفة هذا رابطة ثاني كبريتيد هي تثبيت البنية الثانوية والثالثية من البروتينات.
الذرات المشاركةتشكل ذرة النيتروجين من المجموعة الأمينية لأحد الأحماض الأمينية ارتباط الببتيد مع ذرة الكربون لمجموعة حمض الكربوكسيل القادمة من حمض أميني آخر.Cysteine ​​، وجود مجموعة a -SH في سلسلتها الجانبية تشارك في تكوين رابطة ثاني كبريتيد.
تفاعل التكوينتتشكل روابط الببتيد من خلال تفاعل التكثيف.تتكون روابط ثاني كبريتيد من خلال عملية الطي المؤكسد.
  

يشتمل تكوين ارتباط ثنائي كبريتيد على تفاعل بين مجموعات الثيول يأتي من بقايا سيستين ، حيث يكون S- يمكن أن يكون الأنيون بمثابة محب للنواة ويهاجم السلسلة الجانبية لبقايا السيستين الأخرى لتشكيل رابط ثاني كبريتيد.

لمعرفة المزيد يرجى التحقق 15 أمثلة على الرابطة التساهمية المنسقة: البصيرة والحقائق التفصيلية

تعريف ارتباط ثنائي كبريتيد وربط الببتيد

روابط ثاني كبريتيد تتشكل بين مجموعات سلفهيدريل السلسلة الجانبية (SH) لبقايا السيستين tمن خلال عملية الطي المؤكسد. يعتبر ارتباط الكبريتيد هذا مكونًا رئيسيًا للبنية الثانوية والثالثية لجزيئات البروتين. هذه في الأساس رابطة تساهمية كيميائية ، يلعب دورًا مهمًا في تكوين الهلام الناتج عن الحرارة للبروتينات الكروية. يساعد ارتباط ثنائي الكبريتيد (ارتباط SS) على ربط سلسلتين من الببتيد أو أجزاء مختلفة من أي سلسلة ببتيد أخرى ويصبح المحدد الهيكلي للبروتين.

الببتيد الرابطة تساهمية كيميائية بوند والتي تعرف أيضًا باسم أميد (CONH2) الربط موجود في الهيكل الأساسي للبروتين. تتكون هذه الرابطة من خلال ربط اثنين من أمينو ألفا (α) متتاليين حامض. في هذا تشكيل رابطة الببتيد، تتفاعل مجموعة الأمين (NH2) من أحد الأحماض الأمينية ألفا مع مجموعة الأحماض الكربوكسيلية (COOH) لحمض أميني ألفا آخر من خلال عملية التكثيف (التخلص من جزيء ماء واحد).

لمعرفة المزيد يرجى التحقق 5+ أمثلة على الروابط المزدوجة: رؤى وحقائق مفصلة

الأسئلة الأكثر شيوعًا (FAQ)

هل يمكن أن تحتوي الببتيدات على روابط ثنائي كبريتيد؟

توجد روابط ثنائي الكبريتيد هذه في جميع أنواع الببتيدات أو البروتينات خارج الخلية تقريبًا وهي جزء لا يتجزأ من البنية الثلاثية للبروتين.

في جسور ثاني كبريتيد البروتين ، التي يتم تشكيلها عن طريق اقتران مجموعتين من ثيول (مجموعات SH) هي العمود الفقري للبنية الثانوية والثالثية للبروتين. يتم التعبير عن هذا الارتباط باسم "RSSR1"، مألوف أيضًا باسم سندات SS.

يتكون هذا الارتباط عادة من جزء قطبي أو محب للماء وجزء غير قطبي أو محب للماء. غالبًا ما يتم توجيه السلاسل الجانبية المحبة للماء نحو السطح ، بينما يتم دفع الجزء غير القطبي أو المحب للماء في الغالب داخل بنية البروتين. مع المجموعات القطبية ، التي يمكن الوصول إليها على السطح ، تكون البروتينات قادرة على الارتباط بالبروتينات الأخرى أو الجزيئات غير البروتينية.

وبالتالي ، فإن ارتباط ثاني كبريتيد يعمل على استقرار البنية ثلاثية الأبعاد للبروتين ويظهر نشاط الأكسدة والاختزال المناسب من الناحية الفسيولوجية. تساعد هذه الروابط أيضًا في تقليل خيارات الانتروبيا التي تسهل تقدم الطي نحو التكوين المطوي بشكل غير صحيح.

 يمكن أن تحكم هذه الرابطة العمليات البيولوجية الأساسية في الكائنات الحية. تشكيل رابطة ثاني كبريتيد من خلال الربط بين سلسلتين جانبيتين تتكونان من ذرات S. يؤدي إلى اثنين عملية نقل الإلكترون من مجموعات السلفيهيدريل المختزلة من السيستين (SH) إلى مجموعة السيستين المؤكسدة (SS).

غالبًا ما يتم تسريع التفاعل أعلاه بواسطة محفز إنزيم أو ثيوردوكسين أو بروتين ثنائي كبريتيد أيزوميراز.

تتشكل روابط ثاني كبريتيد بشكل أساسي ضمجزيئي عامل ضمن الجزيئ، ولكن في بعض الحالات قد يتشكل بين سيستين مرئي.

بوند ثنائي كبريتيد في البروتين.
الصورة الائتمان: ويكيميديا ​​كومنز

لمعرفة المزيد يرجى التحقق انتقائي ستريوسيفيك مقابل ستيريوسبيسيفيك: رؤى مفصلة وحقائق

ما الببتيدات التي يمكن أن تشكل روابط ثاني كبريتيد؟

لا يمكن للببتيدات التي لا تحتوي على مجموعات سلفيهيدريل (مجموعات SH) أن تشارك في تكوين رابطة ثاني كبريتيد.

هناك ما يقرب من 500 حمض أميني معروف للعلماء. من بينها عشرين فقط من الأحماض الأمينية التي تشكل مكون البناء لأي كائنات حية. في تكوين رابطة الببتيد ، يمكن أن تشارك جميع هذه الأحماض الأمينية العشرين تقريبًا ، لكن لا يمكنهم جميعًا المشاركة في تكوين رابطة ثاني كبريتيد.

الأحماض الأمينية لها فقط مجموعات ثيول أو سلفوهيدريل يمكن أن تشكل رابط ثاني كبريتيد. في هذه المجموعة السيستين هو الوحيد الأحماض الأمينية (حمض أميني غير أساسي) الذي لديه القدرة على تكوين هذه الرابطة.

 يختلف السيستين قليلاً عن الأحماض الأمينية الأخرى المعروفة بسبب مجموعتها SH التفاعلية. وهكذا يمكن أن يشكل اثنان من بقايا السيستين رابط ثنائي كبريتيد بين أجزاء مختلفة من جزيئات البروتين نفسها من خلال مجموعات ثيول المؤكسدة. حتى البقايا يمكن أن تشكل هذا الارتباط بين سلسلتين منفصلتين من عديد الببتيد أيضًا.

السيستين مهم جدًا للكولاجين والبروتين الأساسي للبشرة والأظافر والشعر. يمكن العثور على السيستين في الغالب في المجالات خارج الخلية لبروتينات الغشاء وفي بروتينات السكرتير أيضًا.

يوجد كبريت آخر يحتوي على حمض أميني ، الميثيونين ، لا يمكنه المشاركة في تكوين ارتباط ثنائي كبريتيد بسبب عدم وجود مجموعات الثيول لديها مجموعة الميثيل (CH3) مرفقة بالكبريت. هذا المرفق يجعل الميثيونين أكثر كارهًا للماء ، ومعوقًا تعقيمًا وأقل تفاعلًا بكثير مقارنة بالسيستين.

 

هيكل الميثيونين.
الصورة الائتمان: ويكيميديا ​​كومنز

ميزة السيستين على الكبريت الآخر المحتوي على الأحماض الأمينية في تكوين ارتباط ثنائي كبريتيد هو يمكن أن يتأكسد السيستين بسهولة وتشكيل الثنائى الذي يحتوي على ارتباط ثنائي كبريتيد بين بقايا سيستين في سلسلة بولي ببتيد.

لمعرفة المزيد يرجى متابعة أمثلة SN2: رؤى تفصيلية وحقائق

انتقل إلى الأعلى