هيكل رابطة الببتيد: السندات ، الرنين ، الشكل ، 4 أنواع من الهيكل والحقيقة التفصيلية


في هذه المقالة ، نناقش ما هي الرابطة الببتيدية ، وهيكل الرابطة الببتيدية ، والتوليف ، والحقائق التفصيلية.

قبل البدء برابطة الببتيد ، نعلم أولاً أن الرابطة الببتيدية ليست سوى مزيج من اثنين أو أكثر من الأحماض الأمينية. يتم توصيل الطرف N من أحد الأحماض الأمينية بالطرف C لحمض أميني آخر وتشكيل رابطة الببتيد. يمكن أن تشكل رابطة الببتيد هذه بنية بروتينية.

إذا كان الحمض الأميني يحتوي على أي مجموعة عطرية ، فيمكنهم تكوين بنية بروتينية ثلاثية. في روابط الببتيد القصيرة ليست سوى بوليمر من الأحماض الأمينية المرتبطة بالأحماض الأمينية عبر رابطة الأميد مع فقدان الماء.

صيغة الرابطة الببتيد

إذا أخذنا في الاعتبار بنية رابطة الببتيد ، فيمكننا بسهولة معرفة صيغة رابطة الببتيد. صيغة رابطة الببتيد هي R1-كونه- R2. حيث -CONH- هو رابط رابطة الأميد و R.1 و ر2 هي السلسلة الجانبية لاثنين من الأحماض الأمينية المختلفة.

هيكل رابطة الببتيد

هيكل رابطة الببتيد جامد ومخطط ومتحرك. يُظهر شخصية رابطة مزدوجة جزئية بسبب تأثير الرنين بين N للأميد و O لمجموعة الكربوكسيل.

هنا يتم تحويل الهيدروجين من مجموعة الأميد و O من مجموعة الكربوكسيل إلى بعضهما البعض.

هيكل رابطة الببتيد
هيكل رابطة الببتيد

توليف رابطة الببتيد

هناك خمس خطوات لتركيب رابطة الببتيد ، وهي مدرجة أدناه

  • N- حماية الحمض الأميني N- طرفي
  • C- حماية الحمض الأميني C- طرفي
  • تفعيل مجموعة COOH من N- المحمية N-terminal حمض أميني
  • أميد تشكيل الارتباط
  • إزالة الحماية

N- حماية الحمض الأميني N- طرفي (ألانين) باستخدام وظيفة tboc

في رابطة الببتيد هيكل الزوج الوحيد يتم مهاجمة أكثر من N على كربونيل الكربون الخاص بوظيفة tboc والحصول على مجموعة أمين محمية ، لذلك لا يمكنها التفاعل مع كاشف آخر.

N- حماية باستخدام tboc مجموعة وظيفية

حماية C للحمض الأميني C- طرفي (جلايسين) بواسطة الإيثانول في وجود حامض

في وجود حمض قوي وإيثانول ، يتم تحويل المجموعة الحمضية إلى إستر ، إنه تفاعل أسترة بسيط. لذلك ، يتم حماية مجموعة الكربوكسيل هذه أو قفلها ولم تتداخل مع أي تفاعل آخر.

C- الحماية باستخدام الأسترة

تفعيل مجموعة COOH من N- المحمية N-terminal حمض أميني

 نظرًا لأن حمض الكربوكسيل أقل تفاعلًا بسبب وجود مجموعة الكربوكسيل ، لذلك يجب تنشيطه للمشاركة في التفاعل المطلوب.

لذلك ، نحن بحاجة إلى عامل تنشيط يمكنه تنشيط المجموعة الكربوكسيلية.

نستخدم هنا di-cyclohexyl carbodiimide لتنشيط المجموعة الكربوكسيلية عن طريق تحويلها إلى أميد. أميد لديه تفاعل أكبر من المجموعة الكربوكسيلية.

تفعيل مجموعة COOH

هاجم الزوج الوحيد فوق O في المجموعة الكربوكسيلية مركز الكربون في DCC وتحولت المجموعة الكربوكسيلية في مجموعة الأميد.

أميد تكوين الارتباط / تشكيل رابطة الببتيد

حان الوقت الآن لعمل رابطة الببتيد عن طريق فقدان الماء بين الأحماض الأمينية المحمية من النيتروجين والأحماض الأمينية المحمية من النوع C.

أميد تشكيل الرابطة

إزالة الحماية

حان الوقت الآن لإزالة الطرف N ومحطة C من الأحماض الأمينية للحصول على رابطة الببتيد الأصلية.

يمكن إزالة وظيفة Tboc عن طريق حالة أساسية معتدلة أو باستخدام TFA / CH2Cl2 وجزء الإستر تمت إزالته بواسطة الحالة الأساسية.

نزع حماية المجموعة المحمية

اسم رابطة الببتيد وفقًا للأحرف الثلاثة الأولى من كل حمض أميني ويبدأ الاسم الأول بهذا الحمض الأميني الذي يتم حماية طرفه N.

هيكل رنين السندات الببتيد

نعم ، هناك بنية صدى محتملة في بنية رابطة الببتيد. نظرًا لأن بنية رابطة الببتيد عبارة عن مخطط ، فمن المفترض أن تكون جميع الجزيئات في نفس المستوى ويحدث الرنين داخل مجموعة الأميد بين ذرات C = O و N المرتبطة بتلك C.

هيكل السندات الببتيد صدى

هل تشكلت بنية رابطة الببتيد أثناء النسخ؟

في بنية رابطة الببتيد ، يتعرف عامل النسخ على منطقة معينة من الحمض النووي تتحكم في الشفرة الجينية في الحمض النووي الريبي. يمكن أن يتكون بروتين DNA بواسطة أصابع ZN وتحتوي أصابع Zn هذه على متبرع Cysteine ​​-S ومتبرع بالهيستيدين N. أخيرًا ، يشكلون α-helix. السيستين والهيستيدين من الأحماض الأمينية ويمكنهما تكوين روابط ببتيدية في النسخ.

خصائص بقايا أصابع الزنك

- (صور ، Phe) -X-Cys-X2 4 XNUMX XNUMX XNUMX XNUMX + -Cys-X3-Phe-X5-Leu-X2-هو- X3 5 XNUMX XNUMX XNUMX XNUMX + -له-

حيث X عبارة عن أحماض أمينية متغيرة. يعتبر Zn مناسبًا بشكل خاص لبروتين الربط في تأكيد معين وفقًا لسلسلة Irving-William ، وبالتالي يجعل مركبًا مستقرًا عبر المتبرعين S و N. هذا بروتين خامل للأكسدة لذا يمكنه تجنب الضرر التأكسدي للحمض النووي.

هيكل رابطة ثاني كبريتيد الببتيد

طورت العديد من البروتينات والببتيدات والإنزيمات آليات دفاع عديدة تمنعها من التمسخ أو التدهور. رابطة ثنائي الكبريتيد هي إحدى تقنيات الحماية. تزيد رابطة ثاني كبريتيد من الاستقرار الديناميكي الحراري للببتيد وكذلك البروتين. يمكن لرابطة ثاني كبريتيد أن تنقذ رابطة الببتيد من درجات الحرارة العالية ، الأس الهيدروجيني الحمضي أو الأساسي ، وتركيز عالٍ من المذيبات العضوية عن طريق زيادة عمر النصف للببتيد.

بشكل عام ، تعمل روابط ثاني كبريتيد على استقرار البروتينات المطوية بشكل صحيح وتزعزع استقرار المُحول.

يمكن أن ترى رابطة ثاني كبريتيد بشكل أساسي في تلك الببتيدات المتكونة من حمض السيستين الأميني. هناك آليتان لتشكيل روابط ثاني كبريتيد ، أحدهما هو كيمياء تبادل الثيول / الكبريتيد والآخر هو حركية وديناميكا الطي التأكسدي.

في 1st سيتم إجراء تفاعل خطوة من ثيولات السيستين ثم يتم كسر ثاني كبريتيد مختلط بهجوم محب للأنوية من 2nd ثيولات البروتين. كما تمت إزالة الثيول على أنه ترك المجموعة بواسطة السيستين ثيولات.

الآلية المقترحة لتكوين رابطة ثاني كبريتيد داخل الجزيئية باستخدام كاشف Ellman ، حيث R هو دعامة صلبة.

هيكل رابطة الببتيد في البروتين

هناك أربعة أنواع أساسية من تراكيب البروتين

  • ابتدائي - تجميع
  • ثانوية قابلة للطي
  • التعبئة الثلاثية
  • التفاعل الرباعي

الهيكل الأساسي

يحدث التجمع في الريبوسوم للهيكل الأساسي. يشارك الهيكل الأساسي في تخليق البروتينات والجفاف وبلمرة الأحماض الأمينية المرتبطة إلى tRNA:

NH3+ - {A + B à AB + H2O}n -سجع-

العملية المذكورة أعلاه غير مواتية من الناحية الديناميكية الحرارية مثل التغيير في الطاقة أي DE = + 10kJ / mol ، وبالتالي فإن التغيير في طاقة Gibb الحرة سيكون إيجابيًا. الهيكل الأساسي خطي ومرتّب وذو بعد واحد. يحتوي على تسلسل خاص من الأحماض الأمينية التي تكون في بعض الترتيب. حسب الاصطلاح ، يتم كتابة اسم الهيكل الأساسي من طرف طرفي N للطرف C. نهاية.

بالنسبة للهيكل الأساسي ، فإن بوليمر الأحماض الأمينية الخطية تمامًا يكون عديم الفائدة لأن وظيفة الأحماض الأمينية الخطية باطلة وغير مواتية بقوة.

الهيكل الثانوي

في البنية الثانوية ، يتم طي البروتين. تحدث عملية الطي في العصارة الخلوية. تشارك البنية الثانوية للبروتين في التفاعل المكاني بين الأحماض الأمينية. قد يتضمن الهيكل الثانوي أو لا يتضمن بروتينات مرافقة ولكن العملية من الناحية الديناميكية الحرارية ليست القيمة المفضلة للتغير في الطاقة منخفضة جدًا.

بنية البروتين الثانوي غير خطية وثلاثية الأبعاد. عوامل التثبيت للبروتين الثانوي هي الرابطة الهيدروجينية ، القوة الكهروستاتيكية ، وجاذبية فان دير وال.

تحديد الهيكل الثانوي

ملف عشوائي (حالة غير مطوية)

موجب عند 212 نانومتر (π-> π *)

سالب عند 195 نانومتر (n-> π *)

 ب- ورقة

سالب عند 218 نانومتر (π-> π *)

موجب عند 196 نانومتر (n-> π *)

 الحلزون

موجب (π-> π *)عمودي عند 192 نانومتر

سلبي (π-> π *)موازى عند 209 نانومتر

سالب عند 222 نانومتر ينزاح إلى الأحمر (ن-> π *)

الهيكل الثالث

تحدث تعبئة البروتين في العصارة الخلوية (حوالي 60٪ ماء سائب ، ~ 40٪ ماء ترطيب). عززت المرافقات والبروتينات الغشائية العملية التي يتفاعل فيها المذيب والبنية الثانوية للبروتين. ينهار الهيكل الثالث في حالات الكريات المنصهرة. هذا جزء أساسي. هذه العملية غير مواتية من الناحية الديناميكية الحرارية حيث تقل الانتروبيا الكلية لهذا التفاعل بسبب التأثير الكارهة للماء. ثم هناك حاجة لتشكيل الهيكل الثالث.

بنية البروتين العالي غير خطية وثلاثية الأبعاد مثل البنية الثانوية. عامل التثبيت للهيكل الثلاثي هو الرابطة الهيدروجينية ، والتعبئة الكارهة للماء حتى في بعض الأحيان الروابط التساهمية مثل تشكيل رابطة ثاني كبريتيد. يتم طي بوليمر الأحماض الأمينية الكروية وتكون وظيفته تحفيزية وهي عملية مواتية بقوة.

الهيكل الرباعي

 يحدث التفاعل في العصارة الخلوية ، وهي قريبة جدًا من بروتينات التعبئة المطوية والمرتبة الأخرى بحيث يكون هذا التفاعل قويًا بدرجة كافية. يتم تعزيز عملية التفاعل في الهيكل الرباعي بواسطة Chaperones ، وبروتينات الغشاء ، والعناصر العصارية الخلوية وخارج الخلية. ينخفض ​​DE للعملية. يحدث الاختفاء هنا مما يؤدي إلى تقليل مساحة السطح.

يعتبر البروتين الكروي مثالاً على التركيب الرباعي ، مثل الهيموجلوبين.

هيكل المحجر متورط إلى حد كبير في الدور التحفيزي. البنية الرباعية هي أيضًا بروتينات ليفية ، مثل الكولاجين ، والتي تلعب دورًا مهمًا في التحديد الهيكلي. بهذه الطريقة يتم تشكيل الهيكل الرباعي. هيكل المحجر غير خطي ، ثلاثي الأبعاد. كما أنها تشارك في بوليمرات الأحماض الأمينية العالمية وعبر متواليات مختلفة من الأحماض الأمينية. استقرت الرابطة الهيدروجينية ، والترابط التساهمي ، والتعبئة الكارهة للماء ، والتعرض المحب للماء ، في بنية الخانق.

الأسئلة الشائعة

لماذا لا تشارك رابطة الببتيد في الهيكل الثالث؟

 في الواقع ، يتكون هيكل البروتين العالي نتيجة تفاعل مجموعة R من الأحماض الأمينية.

قد تتضمن تفاعلات مجموعة الألكيل هذه الرابطة الهيدروجينية ، والرابط الأيوني ، وتفاعلات ثنائي القطب ، وقوى تشتت لندن ، وتفاعل فان دير وال ، وبعض الوقت قد تكون روابط ثاني كبريتيد أيضًا. أيضًا ، هناك تفاعل كاره للماء يحدث أحيانًا في الأحماض الأمينية غير القطبية. لذلك ، لا توجد فرصة لتشكيل ارتباط الأميد أو تكوين رابطة الببتيد في الهيكل الثالث.

لماذا رابطة الببتيد رابطة مزدوجة جزئية؟

بسبب الرنين بين C = O و CN لمجموعة الأميد ، هناك عدم تمركز الإلكترون وسيكون هناك رابطة جزئية C = N تتشكل. يحدث هذا فقط عندما تشكل الأحماض الأمينية رابطة ببتيدية. لذلك ، تحتوي رابطة الببتيد على رابطة مزدوجة جزئية.

لماذا رابطة الببتيد مستوية؟

في رابطة الببتيد ، تكون جميع ذرات الكربون للأحماض الأمينية الفردية sp2 مهجن.

لذلك ، فهي مستوية وتقع في نفس المستوى ، ومن الواضح أيضًا أنه من الممكن حدوث صدى في رابطة الببتيد والرنين يحدث فقط كل الذرات الموجودة في نفس المستوى. لذا ، فإن رابطة الببتيد مستوية.

بيسواروب شاندرا داي

الكيمياء لا تتعلق فقط بالقراءة سطرًا بسطر والحفظ ، إنه مفهوم يجب فهمه بطريقة سهلة ، وهنا أشارككم مفهوم الكيمياء الذي أتعلمه لأن المعرفة تستحق مشاركتها.

آخر المقالات